叶绿素是自然界最丰富的色素，它的合成与分解为生物圈带来了最壮观的色彩变化。植物、藻类和蓝细菌通过一系列的酶促反应合成叶绿素。光依赖型原叶绿素酸酯氧化还原酶（LPOR）利用光和辅酶NADPH，催化底物原叶绿素酸酯的C17=C18双键还原为单键。对于绿色植物，LPOR还是幼苗变绿过程中的关键酶。

　　近期，安徽大学生命科学学院刘琳课题组解析了分辨率为2.2埃的集胞藻LPOR结构和分辨率为2.4埃的嗜热聚球藻LPOR结构。这两个结构高度相似，均包含了9段alpha-螺旋和8段beta-链，整体呈现Rossmann型折叠，螺旋G位于结构域核心之外。辅酶NADPH的位置固定，但螺旋G存在显著差异。底物口袋紧邻NADPH的烟酰胺基团，螺旋G参与底物结合过程，其结构差异提示在底物结合过程中，螺旋G及其附近区域伴随有大的构象变化。此外，结构分析揭示了反应过程中的质子传递链。

　　这一进展以“Crystal structures of cyanobacterial light-dependent protochlorophyllide oxidoreductase”为题，于3月31日在《美国科学院报》（PNAS）在线发表。安徽大学生命科学学院为文章第一单位，学院硕士研究生董陈松是文章的第一作者。研究得到了国家重点研发计划课题2017YFA0503703、安徽省皖江学者计划等的支持。

文章链接：https://doi.org/10.1073/pnas.1920244117

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