作者：Rongsheng Ma, Qing-Feng Li, Aidong Wang, Jiahai Zhang, Zhijun Liu, Jihui Wu, Xuncheng Su*, Ke Ruan*

摘要： 激发态在蛋白折叠、分子识别、酶催化等方面发挥着重要作用，但由于丰度很低，大多数的结构生物学手段难以表征激发态构象。核磁共振化学交换饱和转移实验可以获取与蛋白基态慢交换的激发态化学位移。然而仅通过化学位移计算结构面临着巨大的挑战，因此迫切需要开发新的技术以获取激发态的更多结构信息。我们提出了赝接触位移-化学交换饱和传递（PCS-CEST）方法，测定的激发态赝接触位移富含蛋白质中各原子的距离和取向的结构信息。我们首先在Abp1p SH3-Ark1p慢交换体系中验证了这一方法，激发态的赝接触位移与结合小肽时的数据吻合很好。我们继而发现FF结构域激发态的赝接触位移远远小于基态的数值，这说明自由的FF结构域预先存在着蛋白折叠中间体,其构象是基本无序的。最后提出了选择性的一维CEST实验，可以用更少的时间、更高的数据分辨率，来获取激发态的化学位移和赝接触位移。

文章的第一作者是我院博士生马荣声。通信作者是南开大学的苏循成副教授和中国科学技术大学的阮科副教授。文章作为Featured article在期刊back cover特别推荐。研究得到了科技部973项目和国家基金委的经费支持。

论文链接：http://pubs.rsc.org/en/content/articlehtml/2016/CP/C6CP01127F

版权与免责声明：本网页的内容由收集互联网上公开发布的信息整理获得。目的在于传递信息及分享，并不意味着赞同其观点或证实其真实性，也不构成其他建议。仅提供交流平台，不为其版权负责。如涉及侵权，请联系我们及时修改或删除。邮箱：sales@allpeptide.com