400-998-5282
专注多肽 服务科研
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专注多肽 服务科研
| 编号: | 586681 |
| 中文名称: | Ac-Ser-Gly-Arg-Ser-Ala-Ala-AMC |
| 单字母: | Ac-SGRSAA-AMC |
| 三字母: | Ac N端乙酰化封端，一种常见的修饰方式，常用于模拟蛋白质中的肽片段。 -SerL-丝氨酸：serine。系统命名为(2S)-氨基-3-羟基丙酸。是编码氨基酸。因可从蚕丝中获得而得名。符号：S，Ser。在丝原蛋白及某些抗菌素中含有 D-丝氨酸。 -Gly甘氨酸：glycine。系统命名为 2-氨基乙酸。是编码氨基酸中没有旋光性的最简单的氨基酸，因具有甜味而得名。符号：G，Gly。 -ArgL-精氨酸：arginine。系统命名为(2S)-氨基-5-胍基戊酸。在生理条件下带正电荷，为编码氨基酸。是幼小哺乳动物的必需氨基酸。符号：R，Arg。 -SerL-丝氨酸：serine。系统命名为(2S)-氨基-3-羟基丙酸。是编码氨基酸。因可从蚕丝中获得而得名。符号：S，Ser。在丝原蛋白及某些抗菌素中含有 D-丝氨酸。 -Ala丙氨酸：alanine。L-丙氨酸的系统命名为(2S)-氨基丙酸，是编码氨基酸，也叫L-α-丙氨酸。符号：A，Ala。D-丙氨酸存在于多种细菌细胞壁的糖肽中。β-丙氨酸是维生素泛酸和辅酶A的组分。 -Ala丙氨酸：alanine。L-丙氨酸的系统命名为(2S)-氨基丙酸，是编码氨基酸，也叫L-α-丙氨酸。符号：A，Ala。D-丙氨酸存在于多种细菌细胞壁的糖肽中。β-丙氨酸是维生素泛酸和辅酶A的组分。 -AMC7-氨基-4-甲基香豆素（AMC或Amc）是一种荧光染料，其激发波长为350纳米，发射波长为450纳米。 |
| 氨基酸个数: | 6 |
| 分子式: | C32H46O11N10 |
| 平均分子量: | 746.77 |
| 精确分子量: | 746.33 |
| 等电点(PI): | - |
| pH=7.0时的净电荷数: | 1 |
| 平均亲水性: | 0.52 |
| 疏水性值: | -0.48 |
| 消光系数: | - |
| 来源: | 人工化学合成，仅限科学研究使用，不得用于人体。 |
| 纯度: | 95% 或98%可选 |
| 盐体系: | 若定制，可选TFA盐、醋酸盐、盐酸盐和柠檬酸盐等 |
| 生成周期: | 现货或定制2-3周，请咨询销售人员 |
| 储存条件: | 负80℃至负20℃ |
| 标签: | AMC修饰肽 |
多肽AMC标记，全称多肽7-氨基-4-甲基香豆素标记（Peptide 7-Amino-4-Methylcoumarin Labeling），是一种将荧光分子“AMC”通过特异性共价键连接到多肽特定位点的修饰技术。其核心价值在于为多肽赋予可追踪、可定量的荧光特性，使其成为兼具生物活性与检测功能的“荧光探针”，广泛应用于生物医学科研、酶学分析及药物筛选等领域。
AMC（7-氨基-4-甲基香豆素）是该标记技术的核心荧光基团，其独特的化学与光学特性决定了标记效果，核心优势包括：
光学性能稳定：激发波长约340-360 nm，发射波长约440-460 nm，荧光量子产率高，光漂白抗性强，且背景荧光低，能有效提升检测灵敏度；
反应活性适配：AMC常以“活性酯衍生物”形式（如AMC-NHS酯、AMC-COOH）存在，可与多肽分子末端（N端/C端）或侧链（如赖氨酸的ε-氨基、天冬氨酸/谷氨酸的羧基）发生酰胺化反应，形成稳定的共价键，且对多肽的空间结构破坏极小；
水溶性适配：AMC分子兼具一定的亲水性与疏水性，标记后不会显著改变多肽的溶解特性，适配后续水性体系的生物实验。
多肽AMC标记的核心是“特异性共价偶联”，需在温和条件下进行以保障多肽生物活性，典型流程如下：
多肽预处理：先通过高效液相色谱（HPLC）等技术纯化目标多肽，去除杂质；同时确认多肽的活性位点（如受体结合位点、酶切位点），避开这些位点选择标记位点（常用N端氨基或C端羧基）；
AMC活性酯制备：将AMC与活化试剂（如NHS、DCC）反应，生成高活性的AMC-NHS酯（减少AMC自身聚合，提升与多肽的反应效率）；
偶联反应：在缓冲体系（如PBS缓冲液，pH 7.0-8.0）中混合多肽与AMC活性酯，控制反应温度（25℃或4℃）与时间（2-4小时），让AMC活性酯的活性基团与多肽的氨基/羧基发生酰胺化反应，形成稳定的标记产物；
纯化与验证：通过HPLC分离未反应的游离AMC、活化试剂及副产物，收集高纯度的AMC标记多肽；再通过质谱（确认分子量是否符合标记后理论值）、荧光光谱（验证荧光信号强度）进行质控，确保标记成功且多肽活性未受影响。
AMC标记的核心优势的是“标记后多肽保留生物活性，荧光信号可实时定量检测”，因此主要应用于以下场景：
蛋白酶活性检测（最核心应用）：将AMC标记在多肽底物的蛋白酶特异性识别序列末端，当蛋白酶切割多肽时，AMC基团被释放（游离AMC的荧光强度远高于结合态），通过检测荧光强度的变化速率，可定量分析蛋白酶的活性（如基质金属蛋白酶MMPs、胰蛋白酶、 caspases等的活性检测）；
受体-配体结合分析：用AMC标记多肽配体，与细胞表面或纯化的受体孵育后，通过荧光成像可追踪配体与受体的结合过程，通过荧光强度定量结合亲和力（Kd值）；
药物筛选：针对特定蛋白酶或受体的药物候选分子，以AMC标记多肽为探针，通过荧光信号的变化（如酶活性被抑制时荧光释放减少），高通量筛选药物的抑制/激活活性，评估药物 potency；
多肽体内/体外追踪：AMC标记的多肽进入细胞或生物体内后，可通过荧光显微镜、小动物活体成像系统等设备，实时观察多肽的分布、转运及代谢过程，为多肽药物的药代动力学研究提供支撑。
标记位点选择：必须避开多肽的生物活性中心（如酶切位点、受体结合位点），否则会导致多肽失去原有功能；若多肽含多个氨基/羧基，可通过控制反应摩尔比、pH值实现特异性单点标记；
反应条件控制：缓冲液pH需严格控制在7.0-8.0（过酸会抑制酰胺化反应，过碱会导致AMC活性酯水解失效）；低温反应（4℃）可减少多肽降解，适合不稳定多肽的标记；
杂质去除：游离AMC会导致背景荧光偏高，影响检测准确性，因此标记后需通过HPLC彻底纯化，确保标记多肽纯度≥95%（科研级）或≥98%（药物研发级）；
多肽稳定性保护：若多肽含半胱氨酸（Cys），需在反应体系中添加少量还原剂（如DTT），避免Cys侧链巯基氧化形成二硫键，影响多肽结构与标记效率；
荧光检测条件匹配：检测时需根据AMC的光学特性调整激发/发射波长，避免与实验体系中其他荧光物质（如细胞自身荧光、染料）的光谱重叠，减少干扰。
此前你关注过多肽AFC标记，两者核心差异在于荧光基团的结构与性能，具体对比如下：AMC含“甲基（-CH₃）”，AFC含“三氟甲基（-CF₃）”；AFC的背景荧光更低、光稳定性更强，但合成成本更高；AMC性价比更高，荧光信号强度足够满足多数科研需求，是更常用的基础荧光标记基团。
