专肽生物_定制多肽合成服务_多肽合成定制服务_多肽合成厂家_多肽合成公司

Omiganan是由12个氨基酸组成的阳离子抗菌肽，从牛中性粒细胞的细胞质颗粒中提取得到。它作为吲哚啶的类似物，对革兰氏阳性菌和革兰氏阴性菌均有抑制作用，对念珠菌也有抑制作用。

奥米加南(Omiganan)作用机制：
它是非常小的肽，因此很难识别和标记蛋白水解;它在 C 端酰胺化，进一步抵抗蛋白水解，消除羧基的负电荷;它是两亲性的，能够与细胞膜强烈相互作用，细胞膜有望成为它们的主要靶点之一;它是聚阳离子，有利于它们与带负电荷的细菌膜、脂多糖(LPS)和肽聚糖的优先相互作用，而不是与哺乳动物膜的两性离子外表面相互作用。膜电位在细菌中也比在哺乳动物细胞中更为阴性，这可能增强抗生素的结合和易位。最后一个因素吲哚胞苷对红细胞也有活性的临床缺点，而奥米加南似乎溶血性较小。如上所述，奥米加南omiga-nan 的带电残基位于靠近每个末端并远离肽的中央疏水区段，并且肽的总正电荷从4 + 增加到5 + ，这可以解释溶血减少，因为这些变化不利于与 zwitt-rionic 哺乳动物膜相关的肽类似物。Staubitz 等人的研究结果证实了这一点，其中在 奥米加南omiganan 中保守的吲哚西丁的中心片段与活性有关，而末端片段似乎调节目标特异性。
奥米加南(Omiganan)应用于：
奥米加南是一种新型的合成阳离子的抗菌的肽，目前正在开发中，用于预防导管相关感染，治疗痤疮和红斑痤疮。在这项研究中，我们在两种皮肤定植模型(体内猪皮和活体内豚鼠皮)中评估了局部使用 omiganan 凝胶的效果。在离体内猪皮肤定植模型中测试时，omiganan 0.1% 至2% 的凝胶剂对革兰氏阳性和革兰氏阴性细菌和酵母菌表现出强烈的剂量依赖性活性，在1% 至2% 时观察到最大效果。没有发现显著性差异对耐甲氧西林和敏感金黄色葡萄球菌的活性，药物活性不受接种体物大小的影响。Omiganan 1% 凝胶的抗菌的活性很快，施用后1小时成集落单位表皮葡萄球菌/位点减少2.7 log (10) ，24小时计数鞭毛型/位点减少5.2 log (10)。在豚鼠皮肤定植模型中的其他研究证实了 omiganan 1% 凝胶的有效抗菌的和抗真菌活性。总之，奥米加南凝胶剂已被证明具有快速杀菌和杀真菌的作用，对广谱感染性生物具有显著的剂量依赖性活性。这些结果进一步证实了该药物作为局部抗菌药的潜力。

AMPs是由相对较小的分子组成的异质基团，通常含有不到100个氨基酸。 它们最初是在20世纪60年代由Zeya和Spitznagel 在多形核白细胞溶酶体中描述的。 迄今为止，已在数据库（如数据库）中 确定和登记了2600多个AMP。  它们是由几乎所有的生物群产生的，包括细菌、真菌、植物和动物。 许多脊椎动物AMPs是由上皮表面分泌的，如 哺乳动物的气管、舌、肠粘膜或两栖动物的皮肤。 有些在中性粒细胞、单核 细胞和巨噬细胞中表达。 AMPs参与动物和植物的免疫防御系统。 构成表达或诱导它们在抵御微生物入侵者 的第一道防线中起着关键作用。

结构/分类 AMPs可以根据其氨基酸组成和结构进行分类。 可以区分两大类AMP。

第一类由线性分子组成，它们要么倾向于采用α螺旋结构，要么富含精氨酸、甘氨 酸、组氨酸、脯氨酸和色氨酸等某些氨 基酸。

第二类由含半胱氨酸的肽组成， 可分为单一或多个二硫结构。 在许多情 况下，抗菌活性需要存在二硫桥。 大多数AMPs是阳离子肽，但也有阴离子肽，如真皮素，一种富含天冬氨酸 的人肽和两栖动物的最大蛋白H5皮肤。 其他非阳离子AMPs包括神经肽前体分子的片段，如原啡肽A， 芳香二肽主要从二翅目幼虫中分离出来，或从节肢动物或茴香物种的氧结合 蛋白中提取的肽。

专肽生物可定制合成各类序列的抗菌肽，可标记FITC/FAM/TAMRA等常见荧光素。

Definition

Antimicrobial peptides (AMPs) are as widespread as bacterial inactivator molecules in the innate immune systems of insects, fungi, plants, and mammals. These peptides are also known as host defense peptides (HDPs) as they have other immuno-modulatory functions besides the direct antimicrobial actions and are even capable of killing cancerous cells 1,2. 

Classification

Three broad categories of HDPs have been identified: 1) the linear peptides with helical structures, 2) the cysteine stabilized peptides with beta-sheet, and 3) a group of linear peptides rich in proline and arginine that primarily have been identified in non-mammalian species. 

Structural characteristics

In mammals, cathelicidins and defensins are the two principal AMP families. Cathelicidins are peptides with a conserved proregion and a variable C-terminal antimicrobial domain. Defensins are the best-characterized AMPs, they have six invariant cysteines, forming three intramolecular cystine-disulfide bonds. 

Mode of action

The mode of action of AMPs elucidated to date include inhibition of cell wall formation, formation of pores in the cell membrane resulting in the disruption of membrane potential with eventual lysis of the cell. These peptides also inhibit nuclease activity of both RNase and DNase. 

Functions

They have a broad ability to kill microbes. AMPs form an important means of host defense in eukaryotes. Large AMPs (>100 amino acids), are often lytic, nutrient-binding proteins or specifically target microbial macromolecules. Small AMPs act by disrupting the structure of microbial cell membranes. It plays an active role in wound repair and regulation of the adaptive immune system. They have multiple roles as mediators of inflammation with impact on epithelial and inflammatory cells, influencing diverse processes such as cell proliferation, wound healing, cytokine release, chemotaxis and  immune induction 3. 

References 

1.     Gottlieb CT, Thomsen LE, Ingmer H, Mygind PH, Kristensen HH, Gram L(2008). Antimicrobial peptides effectively kill a broad spectrum of Listeria monocytogenes and Staphylococcus aureus strains independently of origin, sub-type, or virulence factor expression. BMC Microbiol., 8:205.

2.     Yeaman MR and Yount NY (2003). Mechanisms of Antimicrobial Peptide Action and Resistance.  Pharmocological Reviews, 55(1).

3.     Hanna Galkowska H and Olszewski WL (2003). Antimicrobial peptides – their role in immunity and therapeutic potential. Centr Eur J Immunol., 28 (3):138–141.