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ACTH的定义
促肾上腺皮质激素（ACTH、Adrenocorticotropic hormone）或促肾上腺皮质激素是垂体前叶产生的一种激素，它刺激肾上腺皮质。

促肾上腺皮质激素（ACTH），也称为促肾上腺皮质激素，是一种由垂体前叶腺产生和分泌的多肽促性激素。它是下丘脑-垂体-肾上腺轴的重要组成部分，通常是在对生物压力的反应中产生的（连同下丘脑的促肾上腺皮质激素释放激素）。它的主要作用是增加皮质类固醇的产生和释放，以及顾名思义，是肾上腺皮质的皮质醇。 

ACTH是由前opiomelanocortin（pre-POMC）合成的。翻译过程中信号肽的去除产生了241个氨基酸的多肽POMC，在被内肽酶进行蛋白水解切割之前，它会经历一系列的翻译后修饰，例如磷酸化和糖基化，以产生具有不同生理活性的各种多肽片段。这些片段包括NPP，促黑素Gamma（γ-MSH），潜在肽，促肾上腺皮质激素（促肾上腺皮质激素或ACTH），促黑素Alpha（促黑素细胞激素或α-MSH），促肾上腺皮质激素样中间肽（CLIP），促肾上腺皮质激素Beta （β-LPH），脂蛋白Gamma（γ-LPH），促黑素β（β-MSH），β-内啡肽和Met-脑啡肽。POMC，

为了调节ACTH的分泌，该轴内分泌的许多物质表现出缓慢/中间和快速的反馈环活性。肾上腺皮质分泌的糖皮质激素起抑制下丘脑CRH分泌的作用，进而降低了ACTH的垂体前叶分泌。糖皮质激素也可能抑制POMC基因转录和肽合成的速率。后者是一个缓慢的反馈循环的例子，它的工作时间从几小时到几天不等，而前者的工作时间则在几分钟到几分钟。
ACTH还与许多生物体的昼夜节律有关。ACTH在人血中的半衰期约为十分钟。
相关肽
六个相关肽包括较小的生物活性片段（激素），这些片段是通过对前opiomelanocortin多蛋白（POMC）进行差分加工而从共同的前体衍生而来的。ACTH，促肾上腺皮质激素样中间叶蛋白[CLIP]，β-内啡肽，γ-脂蛋白[yLPH]，脑啡肽和α-黑素蛋白[aMSH] 1。

ACTH的发现
1930年代首次研究了ACTH的性质。1933年，由詹姆斯·科利普（James Collip），赫伯特·埃文斯（Herbert Evans）和贝玛尔多·侯赛（Bemardo Houssay）领导的研究小组使用垂体提取物刺激肾上腺皮质。美国生物化学家Choh Hao Li是1943年分离ACTH并在1963年对其进行合成的几位科学家之一。

ACTH的结构特征
ACTH的分子量为4541.3 K Da 2。它是由39个氨基组成的直链肽分子。前24个氨基酸和后7个氨基酸相同，而第25至32个氨基酸略有不同。只有前20个氨基酸才能发挥全部活性，称为活性中心。

ACTH的作用机制
ACTH进入全身循环并与位于肾上腺皮质细胞和皮肤表面的特定高亲和力受体结合。ACTH受体是七种跨膜的G蛋白偶联受体3，在配体结合后会经历构象变化，从而刺激腺苷酸环化酶，从而导致细胞内cAMP的增加和蛋白激酶A的激活。最终导致类固醇生成的刺激。

ACTH的功能
ACTH的主要功能是刺激肾上腺皮质分泌一组类固醇激素，称为糖皮质激素，盐皮质激素和雄激素类固醇。糖皮质激素可控制人体对糖的使用，并在压力时刻帮助调节生物功能。它刺激胆固醇转化为孕烯醇酮，这是所有类固醇激素的前体。它用于治疗类风湿关节炎，溃疡性结肠炎，肝炎和减轻疼痛。它们通过促进必需的蛋白质在特定于记忆的位点4合成所需的蛋白质，在记忆处理中起主要作用。

ACTH的的文献参考

1、Funkelstein L, Toneff T, Mosier C, Hwang SR, Beuschlein F, Lichtenauer UD, Reinheckel T, Peters C, Hook V (2008). Major role of cathepsin L for producing the peptide hormones ACTH, beta-endorphin, and alpha-MSH, illustrated by protease gene knockout and expression. J Biol Chem., 283(51):35652-35659.

2、Lee TH, Lerner AB, Buettner-Janusch V (1961). On the structure of human corticotropin (adrenocorticotropic hormone). J. Biol. Chem., 236:2970-2974.

3、Mountjoy KG, Robbins LS, Mortrud MT, Cone RD (1992). The cloning of a family of genes that encode the melanocortin receptors. Science, 257:248–1251.

4、Flood JF, Jarvik ME, Bennett EL, Orme AE (1976). Effects of ACTH peptide fragments on memory formation. Pharmacol Biochem Behav., 5:41-51.

生物素可以与亲和素或者链霉亲和素有力结合，结合强度甚至接近共价键。生物素标记的肽通常用于免疫测定，组织细胞化学和基于荧光的流式细胞术。标记的抗生物素抗体也可以用来结合生物素化多肽。生物素标记常连接在赖氨酸侧链或者N末端。通常在多肽和生物素之间使用6-氨基己酸作为纽带，纽带能够灵活结合底物，并且在有空间位阻的情况下能结合地更好。专肽生物根据需求，向客户提供具有不同位点生物素标记多肽的定制合成。

专肽生物合成用于蛋白质-蛋白质相互作用研究的生物素化肽。尽管生物素可以在 N 端或 C 端引入（通过赖氨酸残基），但我们建议使用 N 端修饰，因为它成本低、成功率高、周转时间短且易于操作。因为多肽合成是从 C 端到 N 端合成的，因此，N 端修饰是 SPPS步骤的最后一步，不需要额外的特定缩合步骤。相比之下，C 端修饰需要额外的步骤，并且通常更复杂。当然，原则上生物素可以定位在任何地方。

生物素可以通过多种不同的接头或间隔物与肽分离。尽管如此，还是建议包含一个灵活的间隔物，例如 Ahx（一个 6 碳接头），以使生物素标签更加稳定或灵活。

专肽生物在 N 端或 C 端提供生物素化：生物素-N 端、赖氨酸-生物素-肽中间和赖氨酸-生物素-C 端。
专肽生物还可以使用 Ahx 接头或长碳 (LC) 接头提供生物素化：生物素-Ahx-N 末端、Lys-Ahx-生物素-肽中间、Lys-Ahx-生物素-C-末端。

（生物素结构）

示例：
GRGDS在N端和C端标记生物素的结构展示。

1、GRGDS在N端标记生物素，不增加Ahx 接头

2、GRGDS在N端标记生物素，增加一个Ahx 接头

3、GRGDS在C端标记生物素，不增加Ahx 接头

4、GRGDS在C端标记生物素，增加一个Ahx 接头。