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Peptide H-CYFQNCPRG-OH is a Research Peptide with significant interest within the field academic and medical research. Recent citations using H-CYFQNCPRG-OH include the following: Online mass spectrometric analysis of proteins/peptides following electrolytic cleavage of disulfide bonds Y Zhang , HD Dewald , H Chen - Journal of proteome research, 2011 - ACS Publicationshttps://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/pr101053q Mass spectrometry-based tag and its application to high efficient peptide analysis-A review X Qiao , X Qin, D She, R Wang, X Zhang, L Zhang - Talanta, 2014 - Elsevierhttps://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0039914014001933 The radioprotective potential of the Bowman-Birk protease inhibitor is independent of its secondary structure N Gueven , K Dittmann, C Mayer, HP Rodemann - Cancer letters, 1998 - Elsevierhttps://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0304383597004813 Analysis of interactions responsible for vasopressin binding to human neurohypophyseal hormone receptors-molecular dynamics study of the activated receptor MJ Ã\x85Å¡lusarz , A GieÃ\x85â\x80\x9adoÃ\x85â\x80\x9e , R Ã\x85Å¡lusarz - Journal of Peptide , 2006 - Wiley Online Libraryhttps://onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1002/psc.714 Selection of a high-affinity and in vivo bioactive ssDNA aptamer against angiotensin II peptide M Heiat , R Ranjbar, AM Latifi , MJ Rasaee - Peptides, 2016 - Elsevierhttps://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0196978116301231 Peptide and antibody ligands for renal targeting: nanomedicine strategies for kidney disease J Wang , JJ Masehi-Lano, EJ Chung - Biomaterials science, 2017 - pubs.rsc.orghttps://pubs.rsc.org/en/content/articlehtml/2017/bm/c7bm00271h Comparative sequences of the canine and feline vasopressin prohormones AP Santos , AW Biondo , DD Sisson, STA Lopes - Comparative Clinical , 2007 - Springerhttps://link.springer.com/article/10.1007/s00580-007-0684-0 Two-dimensional LC-MS/MS in detection of peptides in hypothalamus of the rat subjected to hypoxic stress A Mihailova, B Karaszewski - Journal of separation , 2008 - Wiley Online Libraryhttps://analyticalsciencejournals.onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1002/jssc.200700269

二硫键广泛存在与蛋白结构中，对稳定蛋白结构具有非常重要的意义，二硫键一般是通过序列中的2个Cys的巯基，经氧化形成。
 

形成二硫键的方法很多：空气氧化法，DMSO氧化法，过氧化氢氧化法等。
 

二硫键的合成过程，  可以通过Ellman检测以及HPLC检测方法对其反应进程进行监测。  
   

如果多肽中只含有1对Cys，那二硫键的形成是简单的。多肽经固相或液相合成，然后在pH8-9的溶液中进行氧化。      
 

当需要形成2对或2对以上的二硫键时，合成过程则相对复杂。尽管二硫键的形成通常是在合成方案的最后阶段完成，但有时引入预先形成的二硫化物是有利于连合或延长肽链的。通常采用的巯基保护基有trt, Acm, Mmt, tBu, Bzl, Mob, Tmob等多种基团。我们分别列出两种以2-Cl树脂和Rink树脂为载体合成的多肽上多对二硫键形成路线：
 

二硫键反应条件选择    
 

 二硫键即为蛋白质或多肽分子中两个不同位点Cys的巯基（-SH）被氧化形成的S-S共价键。 一条肽链上不同位置的氨基酸之间形成的二硫键，可以将肽链折叠成特定的空间结构。多肽分 子通常分子量较大，空间结构复杂，结构中形成二硫键时要求两个半胱氨酸在空间距离上接近。 此外，多肽结构中还原态的巯基化学性质活泼，容易发生其他的副反应，而且肽链上其他侧链 也可能会发生一系列修饰，因此，肽链进行修饰所选取的氧化剂和氧化条件是反应的关键因素， 反应机理也比较复杂，既可能是自由基反应，也可能是离子反应。      

反应条件有多种选择，比如空气氧化，DMSO氧化等温和的氧化过程，也可以采用H2O2，I2， 汞盐等激烈的反应条件。
 

空气氧化法： 空气氧化法形成二硫键是多肽合成中最经典的方法，通常是将巯基处于还原态的多肽溶于水中，在近中性或弱碱性条件下（PH值6.5-10），反应24小时以上。为了降低分子之间二硫键形成的可能，该方法通常需要在低浓度条件下进行。
 

碘氧化法：将多肽溶于25%的甲醇水溶液或30%的醋酸水溶液中，逐滴滴加10-15mol/L的碘进行氧化，反应15-40min。当肽链中含有对碘比较敏感的Tyr、Trp、Met和His的残基时，氧化条件要控制的更精确，氧化完后，立即加入维生素C或硫代硫酸钠除去过量的碘。 当序列中有两对或多对二硫键需要成环时，通常有两种情况：
 

自然随机成环:       序列中的Cys之间随机成环，与一对二硫键成环条件相似；
 

定点成环：       定点成环即序列中的Cys按照设计要求形成二硫键，反应过程相对复杂。在 固相合成多肽之前，需要提前设计几对二硫键形成的顺序和方法路线，选择不同的侧链 巯基保护基，利用其性质差异，分步氧化形成两对或多对二硫键。       通常采用的巯基保护 基有trt, Acm, Mmt, tBu, Bzl, Mob, Tmob等多种基团。